Contenuto
- funzione
- struttura
- L'importanza di catalasi
- Fattori che influenzano l'efficacia della catalasi
- Altri usi di catalasi
La catalasi è un enzima presente nelle cellule di animali, piante e batteri aerobi. Un enzima è una grande molecola, sintetizzata nelle cellule e prodotta per agire da catalizzatore in una reazione. Ogni tipo di enzima svolge una funzione specifica e la funzione di catalasi è quella di convertire un sottoprodotto potenzialmente dannoso in elementi utili per la cellula.
funzione
La catalasi, come la maggior parte degli enzimi, è una proteina. Si trova nei perossisomi, che sono organelli cellulari membranosi. La catalasi ha un'importante funzione biologica: catalizza la rottura del perossido di idrogeno, una sostanza tossica per gli organismi, in acqua e ossigeno molecolare, che sono entrambi innocui e utili.
struttura
La struttura a manubrio della catalasi contiene quattro catene polipeptidiche, ciascuna contenente più di 500 amminoacidi. La catalasi ha anche quattro gruppi eme, che sono fatti di anelli protoporfirinici, contenenti un singolo atomo di ferro. Questi anelli sono alloggiati all'interno delle quattro catene.
L'importanza di catalasi
Il perossido di idrogeno è un sottoprodotto di molte funzioni biologiche degli organismi. Tutti gli organismi aerobici utilizzano l'ossigeno durante la respirazione. La riduzione dell'ossigeno nell'acqua è spesso incompleta e si può trasferire un elettrone supplementare da uno ione metallico, causando la formazione di perossido. Tuttavia, la maggior parte del perossido di idrogeno viene creato durante la produzione di ATP nei mitocondri. Sebbene il perossido di idrogeno sia tossico per le cellule viventi, la reazione a rompere in acqua e ossigeno avviene rapidamente ed efficacemente. La catalasi è nota come uno degli enzimi più efficienti, con un fatturato di circa 200.000 eventi / secondo / subunità. Senza catalasi per aumentare la velocità delle reazioni, il perossido di idrogeno rimarrebbe danneggiando le cellule.
Fattori che influenzano l'efficacia della catalasi
La catalasi e il suo tasso di attività sono alterati da diversi fattori, tra cui temperatura, pH, concentrazione di sale, quantità di substrato e presenza di inibitori o attivatori. La temperatura è un fattore importante in tutte le reazioni biochimiche, poiché l'alta temperatura può causare la denaturazione degli enzimi. Quando l'enzima viene denaturato, cambia la sua conformazione, facendo in modo che il substrato si leghi in modo meno efficiente, riducendo così la velocità di reazione. D'altra parte, fino a quando viene raggiunta la temperatura massima (che è diversa per ogni tipo di catalasi), la velocità di reazione aumenterà insieme alla temperatura. Il pH, la misura dell'acidità o la concentrazione di ioni idrogeno in una soluzione, viene misurato su una scala da 0 a 14. Man mano che la soluzione diventa più acida (inferiore a 7), l'enzima può ottenere uno ione idrogeno dalla soluzione e poiché la soluzione diventa più basilare (superiore a 7), potrebbe perdere uno ione idrogeno. Ognuno di questi estremi può ridurre il tasso di reazione, poiché i legami chimici catalasi cambiano. Esistono due tipi di inibitori: inibitori non competitivi, che si legano a un sito che non è il sito attivo, e inibitori competitivi, che si legano al sito attivo della catalasi. Il solfato di rame è un inibitore non competitivo noto della catalasi e il cianuro è noto come inibitore competitivo. In generale, all'aumentare della quantità di perossido di idrogeno aumenta anche la velocità di reazione. Tuttavia, le reazioni enzimatiche seguono l'equazione di Michaelis-Menten, che dice che ogni reazione raggiungerà un punto di saturazione, il che significa che ad una velocità di reazione massima, l'aggiunta di più substrato non avrà più effetto.
Altri usi di catalasi
Poiché catalasi è presente praticamente in tutti gli organismi viventi, è uno degli enzimi più studiati. Ciò ha portato gli scienziati a trovare altre funzioni per questo enzima efficiente. La catalasi viene usata per trattare l'interno della plastica per confezionare il cibo. Previene l'ossidazione e quindi aiuta a conservare il cibo. La catalasi viene anche utilizzata durante il processo di sterilizzazione a freddo, che è un processo per preservare latte e formaggio mediante trattamento con perossido di idrogeno. Questo enzima viene utilizzato per rimuovere eventuali tracce residue di perossido di idrogeno.