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Le proteine sono formate da catene polimeriche o aminoacidiche. La sequenza di amminoacidi (insieme a qualsiasi modifica) determina quale struttura proteica adotterà. Le proteine hanno quattro livelli strutturali: primario, secondario, terziario e quaternario. La struttura primaria è solo la sequenza amminoacidica, mentre la struttura secondaria si riferisce alla struttura 3-D adottata da segmenti della catena aminoacidica.
Alfa elica
Una alfa elica è un tipo molto comune di struttura secondaria in cui la catena di amminoacidi si torce per formare una bobina delicata. L'azoto del legame petid in ogni amminoacido ha un idrogeno legato ad esso, in modo che possa formare un tipo di interazione chiamato legame idrogeno con l'atomo di ossigeno del gruppo carbonile di ciascun legame. I legami idrogeno tengono insieme l'elica e aiutano a mantenere la sua forma.
Catene laterali
Tutte le catene laterali dell'amminoacido di un'elica alfa puntano verso l'esterno, il che rende un ciclo completo ogni 3,6 amminoacidi. L'elica è ruotata in senso orario, quindi a volte viene descritta come "giusta". Una proteina può includere diverse eliche alfa e alcune proteine come la cheratina (la proteina presente nei capelli e nelle unghie) hanno questo tipo di struttura per la maggior parte della loro lunghezza.
Fogli beta
Un foglio beta è anche tenuto insieme da legami idrogeno, ma in questo caso due regioni del polipeptide sono posizionate fianco a fianco, e i legami idrogeno li tengono insieme in una sorta di foglio pieghettato di carta. I fili accoppiati possono ruotare in direzioni opposte, nel qual caso sono antiparalleli, oppure possono essere paralleli, con entrambi i trefoli che condividono la stessa direzione. La disposizione antiparallel è più comune. Le catene laterali dell'amminoacido alternativamente puntano su e giù, perpendicolarmente al piano del foglio.
considerazioni
I polipeptidi possono includere diversi fogli beta e le porzioni alfa eliche come parti della loro struttura 3-D complessiva o della struttura terziaria. Un singolo polipeptide può essere una proteina da solo, o molti possono legarsi per formare una proteina. Se sono coinvolti più polipeptidi, la loro disposizione spaziale è chiamata struttura quaternaria. La struttura secondaria si riferisce specificamente alle caratteristiche dell'alfa alfa e del foglio beta. Come struttura terziaria e quaternaria, la struttura secondaria può diventare disordinata o denaturata attraverso l'applicazione di alte temperature e / o cambiamenti significativi del pH.